« A restrained Molecular Dynamics approach for generating a small set of structures representative of the internal flexibility of a receptor ».
Samia Aci-Sèche, Norbert Garnier, Daniel Genest, Stéphane Bourg, Christophe Marot, Luc Morin-Allory and Monique Genest
QSAR Comb. Sci., 2009, 28, 9, 959-968
(Lien sur l’article : http://www3.interscience.wiley.com/cgi-bin/fulltext/122522748/PDFSTART)

Résumé :

Des méthodes de structure multiple de protéine ont été proposées pour incorporer la flexibilité des protéines dans le « docking » ou amarrage moléculaire. Une approche, pour amarrer les ligands sur un récepteur rigide, consiste à générer un ensemble de structures rigides, déterminées expérimentalement par rayons X ou par spectroscopie de RMN, ou par simulations numériques. Dans ce travail nous présentons une méthode empirique pour générer de nombreuses conformations d’un récepteur en recourant à des simulations de dynamique moléculaire (DM) restreintes et nous proposons un protocole de partitionnement permettant la sélection de quelques conformations représentatives du site de liaison à partir de l’échantillonnage des DM restreintes.

Ce travail a été récompensé du prix poster des Journées Nationales de la Société Française de Chémoinformatique (www.chemoinformatique.fr)

« Sampling the internal flexibility of a receptor: a restrained molecular dynamic approach applied to PPAR g active site ».
S. Aci-Séche_, N. Garnier, D. Genest, S. Bourg, C. Marot, L. Morin-Allory, M. Genest
Journées Nationales de la Société Française de Chémoinformatique, 24-25/06/2006 – Montpellier (France) (voir fichier PDF joint)

Il a également fait l’objet d’une présentation orale par Samia Aci-Sèche lors du Congrés Européen de Biophysique EBSA 2009 (http://www.ebsa2009.org) qui s’est déroulé à Gènes (Italie) du 11 au 15 juillet 2009.