“A restrained Molecular Dynamics approach for generating a small set of structures representative of the internal flexibility of a receptor”.
Samia Aci-Sèche, Norbert Garnier, Daniel Genest, Stéphane Bourg, Christophe Marot, Luc Morin-Allory and Monique Genest
QSAR Comb. Sci., 2009, 28, 9, 959-968
(Lien sur l’article : http://www3.interscience.wiley.com/cgi-bin/fulltext/122522748/PDFSTART)

Résumé :

Des méthodes de structure multiple de protéine ont été proposées pour incorporer la flexibilité des protéines dans le “docking” ou amarrage moléculaire. Une approche, pour amarrer les ligands sur un récepteur rigide, consiste à générer un ensemble de structures rigides, déterminées expérimentalement par rayons X ou par spectroscopie de RMN, ou par simulations numériques. Dans ce travail nous présentons une méthode empirique pour générer de nombreuses conformations d’un récepteur en recourant à des simulations de dynamique moléculaire (DM) restreintes et nous proposons un protocole de partitionnement permettant la sélection de quelques conformations représentatives du site de liaison à partir de l’échantillonnage des DM restreintes.

Ce travail a été récompensé du prix poster des Journées Nationales de la Société Française de Chémoinformatique (www.chemoinformatique.fr)

“Sampling the internal flexibility of a receptor: a restrained molecular dynamic approach applied to PPAR g active site”.
S. Aci-Séche_, N. Garnier, D. Genest, S. Bourg, C. Marot, L. Morin-Allory, M. Genest
Journées Nationales de la Société Française de Chémoinformatique, 24-25/06/2006 – Montpellier (France) (voir fichier PDF joint)

Il a également fait l’objet d’une présentation orale par Samia Aci-Sèche lors du Congrés Européen de Biophysique EBSA 2009 (http://www.ebsa2009.org) qui s’est déroulé à Gènes (Italie) du 11 au 15 juillet 2009.