L’étude des fossiles terrestres dans les roches anciennes : une approche essentielle pour identifier d’éventuels indices de vie sur Mars

Le rover Perseverance de la NASA explore activement le cratère Jezero, analysant des roches volcaniques et sédimentaires du fond du cratère et des dépôts deltaïques. Les échantillons de roches récupérés lors de la mission de retour d’échantillons de Mars (MSR), prévue dans les années 2030, permettront des études plus approfondies en laboratoire.

Certains échantillons pourraient contenir des traces d’une vie martienne ancienne, difficiles à détecter en raison de leur simplicité morphologique et d’expressions géochimiques subtiles. En utilisant les sédiments volcaniques du chert de Kitty’s Gap, âgés de 3,45 milliards d’années (Pilbara, Australie), et les traces de vie supposées qu’ils contiennent comme analogues les chercheurs détaillent les étapes nécessaires pour démontrer leur syngénicité et leur biogénicité. De nombreuses méthodes analytiques ont été utilisées à plusieurs échelles, telles que les microscopies optique et électronique, la spectroscopie Raman, la spectroscopie de fluorescence des rayons X et la spectrométrie de masse. Des analyses sédimentologiques, pétrologiques, minéralogiques et géochimiques des sédiments ont documenté un dépôt d’environnement côtier, compatible avec le développement d’une vie microbienne. Des analyses morphologiques, élémentaires et moléculaires de la matière carbonée associée à de potentiels restes fossiles ont montré un enrichissement en métaux traces bioessentiels (V, Cr, Fe, Co, etc.) ainsi que des molécules aromatiques et aliphatiques colocalisées avec cette matière carbonée. Cette étude illustre le protocole analytique nécessaire pour optimiser la détection de traces de vie fossiles dans les roches martiennes.

Ces travaux sont signalés sur le site de CNRS Chimie

Référence
Multi-Technique Characterization of 3.45 Ga Microfossils on Earth: A Key Approach to Detect Possible Traces of Life in Returned Samples from Mars
Laura Clodoré, Frédéric Foucher, Keyron Hickman-Lewis, Stéphanie Sorieul, Jean Jouve, Matthieu Réfrégiers, Guillaume Collet, Stéphane Petoud, Bernard Gratuze, Frances Westall
Astrobiology 2024
http://doi.org/10.1089/ast.2023.0089

Complexes de lanthanide pour la détection d’une activité enzymatique en imagerie optique proche-infrarouge et IRM : la nature du lanthanide coordiné au ligand détermine la modalité d’imagerie

La visualisation des enzymes actives dans un organisme vivant est d’une importance primordiale en biologie.

Dans le cadre d'un effort collaboratif entre le Centre de Biophysique Moléculaire (CBM) d’Orléans et l'Institut de Chimie des Substances Naturelles (ICSN) de Gif sur Yvette, les chercheurs des équipes "Complexes métalliques et IRM" et "Composés luminescents de lanthanides, spectroscopie et bioimagerie optique" ont conçu des complexes de lanthanides (Ln3+) dont la structure est modifiée par l’activité catalytique d’une enzyme, induisant une variation de son signal de luminescence NIR, ainsi que ceux observés en IRM-CEST et en IRM-T1, en fonction de la nature du Ln3+ utilisé. Plus spécifiquement, ils ont démontré qu’il est possible de suivre l'activité de la b-galactosidase en fonction du temps par l’imagerie de luminescence NIR et par imagerie IRM-CEST dans des fantômes contenant le complexe d’ytterbium (Yb3+) et en IRM-T1 avec le complexe de gadolinium (Gd3+). Un avantage supplémentaire de leur sonde est dû à sa conception modulaire. Il sera possible d’envisager dans le futur la détection d’autres cibles enzymatiques d’intérêt, par simple modification de l’entité sensible à l’enzyme tout en conservant le même module de détection.

Référence : Rémy Jouclas, Sophie Laine, Svetlana V. Eliseeva, Jérémie Mandel, Frédéric Szeremeta, Pascal Retailleau, Jiefang He, Jean-Francois Gallard, Agnès Pallier, Célia S. Bonnet, Stéphane Petoud, Philippe Durand, Éva Tóth
Lanthanide-Based Probes for Imaging Detection of Enzyme Activities by NIR Luminescence, T1- and ParaCEST MRI
Angew. Chem. Int. Ed. 2024, https://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1002/anie.202317728

La logique des modifications des protéines

Parmi les principaux éléments fonctionnels des cellules vivantes figurent les protéines, de petites « machines moléculaires » produites par la cellule en fonction des informations codées dans les gènes.

Chaque protéine est caractérisée par une composition chimique qui définit sa structure et sa fonction. Dans certaines circonstances, la composition chimique d'une protéine peut être modifiée au cours d'un processus enzymatique appelé modification post-traductionnelle des protéines (PTM), par lequel des groupes chimiques supplémentaires sont attachés de manière covalente à la protéine. Les PTM sont utilisés par la cellule comme mécanisme de régulation pour contrôler la fonction des protéines. L’ajout de nouveaux groupes chimiques, qui peuvent se présenter sous différentes formes et tailles, allant des petits groupes aux petites protéines en passant par les sucres et les lipides, modifie la structure et les interactions d’une protéine et peut avoir un impact sur presque tous les aspects de sa fonction.

Marcin Suskiewicz, biologiste structuraliste et biochimiste du CBM, a consacré de nombreuses années à l'étude de différents types de PTM et supervise actuellement un projet consacré à un type particulier de PTM : la SUMOylation des protéines.

Dans l'article de synthèse publié dans la revue BioEssays, il passe en revue l’historique de la recherche sur les PTM ainsi que diverses facettes de ce phénomène, notamment les principes chimiques sous-jacents, les mécanismes moléculaires et l’évolution. La revue combine une introduction au domaine avec un aperçu de la littérature récente et de nouvelles idées et hypothèses.

Références de l'article :
The logic of protein post-translational modifications (PTMs): Chemistry, mechanisms and evolution of protein regulation through covalent attachments
Marcin Suskiewicz
BioEssays
First published:21 January 2024
https://doi-org.insb.bib.cnrs.fr/10.1002/bies.202300178